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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Amazônia Oriental. |
Data corrente: |
22/12/1998 |
Data da última atualização: |
02/07/2010 |
Autoria: |
VELLO, F.; ROCHA, H. M. |
Título: |
II expedição do CEPEC á Amazônia Brasileira para coleta de cacau silvestre. |
Ano de publicação: |
1967 |
Fonte/Imprenta: |
Ilhéus, BA: CEPLAC-CEPEC, 1967. |
Páginas: |
20 p. |
Série: |
(CEPLAC-CEPEC. Comunicacao técnica, 004). |
Idioma: |
Português |
Palavras-Chave: |
Brasil; Coleta de planta. |
Thesagro: |
Cacau; Theobroma Cacao. |
Thesaurus Nal: |
Amazonia; plant collections. |
Categoria do assunto: |
-- |
Marc: |
LEADER 00571nam a2200205 a 4500 001 1376586 005 2010-07-02 008 1967 bl uuuu u0uu1 u #d 100 1 $aVELLO, F. 245 $aII expedição do CEPEC á Amazônia Brasileira para coleta de cacau silvestre. 260 $aIlhéus, BA: CEPLAC-CEPEC$c1967 300 $a20 p. 490 $a(CEPLAC-CEPEC. Comunicacao técnica, 004). 650 $aAmazonia 650 $aplant collections 650 $aCacau 650 $aTheobroma Cacao 653 $aBrasil 653 $aColeta de planta 700 1 $aROCHA, H. M.
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Registro original: |
Embrapa Amazônia Oriental (CPATU) |
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Biblioteca |
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Volume |
Status |
URL |
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| Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Instrumentação. Para informações adicionais entre em contato com cnpdia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
Data corrente: |
22/12/1999 |
Data da última atualização: |
22/12/1999 |
Autoria: |
FORATO, L. A.; BERNARDES FILHO, R.; COLNAGO, L. A. |
Afiliação: |
USP-IQSC; EMBRAPA-CNPDIA. |
Título: |
Avaliação dos métodos de reconhecimento de padrões de FTIR na análise das estruturas secundárias de proteínas. |
Ano de publicação: |
1996 |
Fonte/Imprenta: |
In: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE QUÍMICA, 19; SIMPÓSIO NACIONAL DE QUÍMICA INORGÂNICA, 8., maio 1996, Poços de Caldas. Livro de resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Química, 1996. |
Páginas: |
Ref: QB-01. |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
Neste trabalho estudamos a aplicacao de metodos de reconhecimento de padroes de FTIR na quantificacao das estruturas secundarias de proteinas. O programa utilizando PCR - Principal Component Regression e PLS - Partial least square regression, foi desenvolvido em software MATLAB, usando Decomposicao de Valor Singular. A matriz de calibracao foi construida com as absorbancias da banda de amida I de 10 proteinas encontradas na literatura e respectivas proporcoes de estruturas secundarias calculadas a partir dos dados de raio X. Com a matriz de calibracao e possivel calcular as estruturas de proteinas desconhecidas atraves de espectros de IV. Os resultados de validacao cruzada foram similares aos da literatura, com coeficiente de correlacao para alfa, beta, turn e desordenada de 0.9; 0.8; 0.22 e 0.03. Para tres componentes alfa, beta e irregular, obtivemos correlacao de 0.86, 0.93 e 0.25. Nestes calculos usou-se na matriz de calibracao os valores das estruturas secundarias de raio X, obtidos pelo metodo de Kabsch e Sander (KS). Uma melhor correlacao foi obtida para estes mesmos tres componentes, 0.94, 0.86, 0.79 quando os dados de estrutura secundaria foram calculados pelo metodo de Levitt e Greer. A conclusao deste trabalho e que o metodo mais utilizado na literatura, KS, nao tem boa correlacao com os dados de IV, principalmente no caso de estruturas irregulares. O metodo KS, tambem vem sendo criticado por alguns cristalografos por apresentar estruturas regulares menores do que esperado. MenosNeste trabalho estudamos a aplicacao de metodos de reconhecimento de padroes de FTIR na quantificacao das estruturas secundarias de proteinas. O programa utilizando PCR - Principal Component Regression e PLS - Partial least square regression, foi desenvolvido em software MATLAB, usando Decomposicao de Valor Singular. A matriz de calibracao foi construida com as absorbancias da banda de amida I de 10 proteinas encontradas na literatura e respectivas proporcoes de estruturas secundarias calculadas a partir dos dados de raio X. Com a matriz de calibracao e possivel calcular as estruturas de proteinas desconhecidas atraves de espectros de IV. Os resultados de validacao cruzada foram similares aos da literatura, com coeficiente de correlacao para alfa, beta, turn e desordenada de 0.9; 0.8; 0.22 e 0.03. Para tres componentes alfa, beta e irregular, obtivemos correlacao de 0.86, 0.93 e 0.25. Nestes calculos usou-se na matriz de calibracao os valores das estruturas secundarias de raio X, obtidos pelo metodo de Kabsch e Sander (KS). Uma melhor correlacao foi obtida para estes mesmos tres componentes, 0.94, 0.86, 0.79 quando os dados de estrutura secundaria foram calculados pelo metodo de Levitt e Greer. A conclusao deste trabalho e que o metodo mais utilizado na literatura, KS, nao tem boa correlacao com os dados de IV, principalmente no caso de estruturas irregulares. O metodo KS, tambem vem sendo criticado por alguns cristalografos por apresentar estruturas regulares menores do que... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Estrutura secundaria; Infrared; Infravermelho; Protein; Proteinas; Secondary structure. |
Categoria do assunto: |
-- |
Marc: |
LEADER 02331naa a2200229 a 4500 001 1027008 005 1999-12-22 008 1996 bl --- 0-- u #d 100 1 $aFORATO, L. A. 245 $aAvaliação dos métodos de reconhecimento de padrões de FTIR na análise das estruturas secundárias de proteínas. 260 $c1996 300 $aRef: QB-01. 520 $aNeste trabalho estudamos a aplicacao de metodos de reconhecimento de padroes de FTIR na quantificacao das estruturas secundarias de proteinas. O programa utilizando PCR - Principal Component Regression e PLS - Partial least square regression, foi desenvolvido em software MATLAB, usando Decomposicao de Valor Singular. A matriz de calibracao foi construida com as absorbancias da banda de amida I de 10 proteinas encontradas na literatura e respectivas proporcoes de estruturas secundarias calculadas a partir dos dados de raio X. Com a matriz de calibracao e possivel calcular as estruturas de proteinas desconhecidas atraves de espectros de IV. Os resultados de validacao cruzada foram similares aos da literatura, com coeficiente de correlacao para alfa, beta, turn e desordenada de 0.9; 0.8; 0.22 e 0.03. Para tres componentes alfa, beta e irregular, obtivemos correlacao de 0.86, 0.93 e 0.25. Nestes calculos usou-se na matriz de calibracao os valores das estruturas secundarias de raio X, obtidos pelo metodo de Kabsch e Sander (KS). Uma melhor correlacao foi obtida para estes mesmos tres componentes, 0.94, 0.86, 0.79 quando os dados de estrutura secundaria foram calculados pelo metodo de Levitt e Greer. A conclusao deste trabalho e que o metodo mais utilizado na literatura, KS, nao tem boa correlacao com os dados de IV, principalmente no caso de estruturas irregulares. O metodo KS, tambem vem sendo criticado por alguns cristalografos por apresentar estruturas regulares menores do que esperado. 653 $aEstrutura secundaria 653 $aInfrared 653 $aInfravermelho 653 $aProtein 653 $aProteinas 653 $aSecondary structure 700 1 $aBERNARDES FILHO, R. 700 1 $aCOLNAGO, L. A. 773 $tIn: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE QUÍMICA, 19; SIMPÓSIO NACIONAL DE QUÍMICA INORGÂNICA, 8., maio 1996, Poços de Caldas. Livro de resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Química, 1996.
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